El 'secreto' de la elección para acoger una tecnología única en Europa: «Tenía que estar en Salamanca»
El Instituto de Biología Funcional incorpora un sistema de pinzas ópticas avanzado impulsado por el científico de la Universidad de Berkeley Carlos Bustamante
Salamanca vuelve a situarse en el mapa mundial de la investigación biomédica con la llegada de un instrumento sin precedentes. El Instituto de Biología Funcional y Genómica (IBFG), centro mixto del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Universidad de Salamanca, ha comenzado la instalación de un avanzado sistema de pinzas ópticas diseñado por el reconocido biofísico Carlos Bustamante, catedrático de la Universidad de California en Berkeley.
Este equipo, único en el mundo y el primero de su clase en Europa, permitirá estudiar con precisión nanométrica los motores moleculares de la vida, observando en tiempo real las fuerzas que actúan dentro de las células. Su llegada marca un hito científico y consolida a Salamanca como referente internacional en biofísica. «Las pinzas ópticas nos permiten investigar sistemas biológicos complejos con una precisión extraordinaria, lo que acelera la comprensión de los procesos vitales y su relación con diversas patologías», explicó Bustamante. El investigador, referencia mundial en este campo, viajó a Salamanca para impartir un curso especializado sobre los fundamentos y aplicaciones del sistema, acompañado por el profesor Borja Ibarra, del Instituto IMDEA Nanociencia. La formación reunió a investigadores del propio IBFG y de otras instituciones.
La iniciativa se enmarca en el proyecto 'Implementation and Development of Next-Frontier Fleezers SM Instrument in Castilla y León', financiado con 300.000 euros por la Junta de Castilla y León a través del programa 'Andrés Laguna' para la atracción de talento investigador de alto impacto. La directora del IBFG, Olga Calvo, dirige el proyecto y destaca que «esta tecnología pionera está despertando un enorme interés tanto entre jóvenes investigadores locales como internacionales, algunos de los cuales ya han mostrado su intención de venir a trabajar a Salamanca». En concreto, detalló que ya se han recibido llamadas de centros de investigación de Dinamarca, de Estados Unidos e incluso «discípulos» del propio Bustamante. «Está siendo un auténtico boom», incidió. «Ver cómo se diseña un instrumento de esta precisión dentro del IBFG es magnífico», explicó Calvo, quien insistió en que «para los jóvenes investigadores, participar en su construcción es casi formar parte de la historia científica de Salamanca».
El sistema de pinzas ópticas —también conocido como tijeras ópticas— utiliza haces de luz láser altamente enfocados para atrapar y manipular moléculas diminutas, como ADN, proteínas o complejos moleculares, según detalló Bustamante. Esta tecnología permitirá a los investigadores del IBFG analizar cómo se pliegan las proteínas, cómo actúan los antibióticos sobre las enzimas o cómo se producen errores moleculares que derivan en enfermedades como el Alzheimer, el Parkinson o la tuberculosis. La colaboración con el equipo de Bustamante, que se prolongará hasta 2026, abrirá nuevas líneas de investigación en el IBFG, favorecerá la llegada de talento científico y ampliará las oportunidades de cooperación con otros centros europeos.
¿Por qué eligió Salamanca Carlos Bustamante para instalar esta tecnología?
—Yo quiero mucho a España y quería que esta técnica tan avanzada existiera en el país. Cuando pensé en un lugar, lo hice en Salamanca porque es la madre de todas las universidades; el alma máter de todas las que España construyó en América. Yo estudié en la Universidad Nacional Mayor de San Marcos, en Lima, la primera del continente americano y creo que le debía un tributo especial. Estos días estoy en Salamanca con el objetivo de democratizar la información sobre cómo funciona esta técnica. Mi laboratorio tiene las máquinas más sofisticadas en este área. Uno de mis estudiantes, el más preparado ya lleva dos meses construyendo el instrumento en Salamanca.
¿Cómo funciona el sistema de pinzas y qué lo hace tan especial para la investigación?
—Las pinzas ópticas son un método en el que se usa un rayo de luz de un láser para atrapar la materia. Esto fue lo que llevo a la persona que lo descubrió a ganar el Premio Nobel de Física en 2018. Nos permite agarrar un objeto a distancia usando un rayo de luz, moverlo en el espacio y manipularlo. La manipulación de moléculas nos permite estudiar muchos procesos sobre cómo funcionan estas moléculas en la célula. Durante la mayor parte del tiempo, los biólogos trabajan con métodos en los que estudian cientos de millones de moléculas al mismo tiempo. El resultado de esto es que obtienen una señal promedio del comportamiento de todas las moléculas y eso puede resultar engañoso. Nosotros queremos estudiar cómo funcionan las moléculas en la célula para tratar de evitar o corregir problemas que llevan a enfermedades.
¿En qué enfermedades podría favorecer la investigación?
—Una de las razones por las que enfermedades como el alzhéimer, el párkinson o la enfermedad de Huntington son tan frecuentes se debe a que las proteínas en estos pacientes se pliegan incorrectamente. Al plegarse de forma inadecuada se asocian unas con otras y forman polímeros que, en realidad matan a las neuronas. Esta técnica nos va a permitir entender cómo se pliegan las proteínas porque podemos «agarrar» una sola proteína en la máquina, tirar de ella y desplegarla. Podemos estudiar cuándo se pliega, cuándo no y qué factores motivan uno u otro proceso. Por poner otro ejemplo. Nosotros acabamos de publicar un artículo en el que hemos estudiado tres antibióticos para la tuberculosis, a día de hoy la primera causa de infección en el mundo. La manera de atacar el bacilo de Koch es inhibiendo una enzima concreta de la célula con antibióticos, pero desgraciadamente el mal uso en los últimos 50 años ha producido cepas resistentes a las drogas. Si eso sucede, una persona infectada no puede ser tratada y la medicina no puede hacer nada, nada más que ver a esa persona morir. Con esta técnica podemos estudiar esa enzima que camina sobre el ADN, le agregamos un antibiótico y vemos qué pasa. Podemos observar exactamente el efecto de la droga sobre la molécula y combinando diferentes ver cómo logramos detener su acción.
